多年来，结构生物学家一直在努力揭示蛋白质的三维分子结构，以便更好地理解其功能。然而，如果蛋白质并没有固定的形状呢？对于那些形态不断变化的分子，研究和分享其发现的过程变得相当复杂。EMBL的科学家们为新的指导方针做出了贡献，这些指导方针将提升数据共享的效率。这项研究已发表在《自然方法》期刊上。
本质上，蛋白质是由一串氨基酸构成的，其中许多氨基酸像折纸一样折叠成三维结构。然而，有些蛋白质“更倾向于”保持一种像煮熟的意大利面一样不稳定的状态（尽管意大利面主要由碳水化合物构成）。实际上，在所有已知的蛋白质中，大约三分之一的蛋白质完全或部分呈现出这种“意大利面”特性。
然而，这并不意味着它们没有功能。恰恰相反，这种额外的灵活性赋予了蛋白质多种能力，使它们能够适应其他分子的形状。通过这种方式，它们能够与更多不同的分子进行相互作用，从而参与更多的细胞过程，相较于那些具有刚性结构的蛋白质。
了解非结构化蛋白质——也称为“内在无序蛋白质”——至关重要，因为它们与许多疾病过程相关，如癌症、神经退行性疾病和病毒感染。
赋予蛋白质数据意义
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